Hướng dẫn ACG 2024 đang chuyển từ “Điều trị bệnh” sang “Dự phòng ung thư”
Các cập nhật gần đây thể hiện khá nhất quán sự thay đổi này:
+ Trường Tiêu hóa Mỹ (American College of Gastroenterology hay ACG) phiên bản 2024 nhấn mạnh rằng tất cả bệnh nhân được xác định nhiễm vi khuẩn H. pylori nên được điều trị. Chỉ định xét nghiệm cũng được mở rộng tới những nhóm có nguy cơ ung thư dạ dày, bao gồm teo niêm mạc, chuyển sản ruột, tiền sử gia đình ung thư dạ dày và người sống cùng nhà với bệnh nhân nhiễm vi khuẩn H. pylori. Sau điều trị, xác nhận tiệt trừ chưa là bắt buộc;
+ Hướng dẫn của Hội Tiêu hóa Nhật Bản phiên bản 2024 đưa ra khuyến cáo mạnh rằng nên điều trị tiệt trừ H. pylori ở tuổi sớm nhằm dự phòng ung thư dạ dày, đồng thời nhấn mạnh lợi ích lớn nhất khi điều trị trước khi teo niêm mạc hoặc chuyển sản ruột xuất hiện.
+ Tổ chức Ung thư Thế giới (International Agency for Research on Cancer - IARC) phiên bản 2025 lần đầu ban hành hướng dẫn triển khai chiến lược sàng lọc và điều trị vi khuẩn H. pylori ở cấp độ quần thể nhằm phòng ngừa ung thư dạ dày, cho thấy điều trị H. pylori đang được nhìn nhận không chỉ như một biện pháp kiểm soát bệnh tiêu hóa mà còn là một chiến lược dự phòng ung thư dạ dày;
+ Đồng thuận toàn cầu tại Đài Loan (Taipei Global Consensus II) năm 2025 kết luận tiệt trừ H. pylori làm giảm nguy cơ ung thư dạ dày ở các nhóm tuổi khác nhau, với mức lợi ích lớn nhất trước khi xuất hiện các tình trạng tiền ung thư;
+ Hướng dẫn ACG 2025 về các tình trạng tiền ung thư dạ dày vẫn khuyến cáo mạnh điều trị H. pylori ở bệnh nhân teo niêm mạc, chuyển sản ruột, loạn sản hoặc đã cắt ung thư dạ dày sớm. Nghĩa là “càng sớm càng tốt” không đồng nghĩa với “muộn thì không cần điều trị”. Khi teo niêm mạc hoặc chuyển sản ruột đã xuất hiện, tiệt trừ H. pylori không loại bỏ hoàn toàn nguy cơ ung thư dạ dày; Bệnh nhân nguy cơ cao vẫn cần được theo dõi nội soi phù hợp.
Muốn dự phòng ung thư, trước hết phải đạt được tiệt trừ H. pylori thành công
Người nhiễm vi khuẩn H. pylori có nguy cơ mắc ung thư dạ dày cao gấp 2 đến 6 lần so với người không nhiễm, đặc biệt là các chủng H. pylori mang gen độc lực CagA. Vi khuẩn H. pylori sống ở lớp nhầy niêm mạc dạ dày, tiết ra enzyme urease để trung hòa axit, giúp chúng tồn tại. Hoạt động của vi khuẩn H. pylori làm tổn thương lớp màng bảo vệ, dẫn đến viêm mạn tính và hình thành các ổ loét ở dạ dày hoặc tá tràng. Bằng chứng tổng hợp mới tiếp tục cho thấy giá trị của việc điều trị. Phân tích tổng hợp hay phân tích gộp đăng trên Tạp chí Tiêu hóa năm 2025 gồm 11 thử nghệm lâm sàng ngẫu nhiên, không đối chứng cho thấy ở người nhiễm vi khuẩn H. pylori chưa có tân sinh dạ dày, điều trị tiệt trừ làm giảm khoảng 36% nguy cơ ung thư dạ dày so với nhóm không điều trị (RR 0,64; 95%CI 0,48-0,84), đồng thời giảm tử vong do ung thư dạ dày (RR 0,78; 95%CI 0,62–0,98).
Do đó, lựa chọn phác đồ có xác suất tiệt trừ cao trở thành một mắt xích thiết yếu của chiến lược dự phòng. Trong bối cảnh kháng thuốc clarithromycin và levofloxacin ngày càng gia tăng, ACG 2024 khuyến cáo optimized bismuth quadruple therapy (BQT) trong 14 ngày như lựa chọn kinh nghiệm ưu tiên ở nhiều bệnh nhân chưa từng điều trị khi chưa có dữ liệu nhạy cảm kháng sinh. Phác đồ gồm thuốc ức chế acid, tetracycline, metronidazole và bismuth; với bismuth subsalicylate, trong đó có một số điểm chính của ACG nêu khoảng liều 300–524 mg, 4 lần/ngày.
Clarithromycin hoặc levofloxacin không nên được sử dụng kinh nghiệm nếu chưa chứng minh chủng vi khuẩn nhạy cảm.
TÀI LỆU THAM KHẢO
1. https://gco.iarc.who.int/en
2. Ferlay J., Colombet M., Soerjomataram I., Mathers C., Parkin D.M., Piñeros M., Znaor A., Bray F. Estimating the global cancer incidence and mortality in 2018: GLOBOCAN sources and methods. Int. J. Cancer. 2019;144:1941–1953.
3. American Cancer Society . Cancer Facts & Figures. American Cancer Society; Atlanta, GA, USA: 2023.
4. Ferlay J., Colombet M., Soerjomataram I., Parkin D.M., Piñeros M., Znaor A., Bray F. Cancer statistics for the year 2020: An overview. Int. J. Cancer. 2021;149:778–789.
5. Marshall B.J., Warren J.R. Unidentified curved bacilli in the stomach of patients with gastritis and peptic ulceration. Lancet. 1984;1:1311–1315.
6. IARC Working Group on the Evaluation of Carcinogenic Risks to Humans . Schistosomes, Liver Flukes and Helicobacter pylori. Volume 61. IARC; Lyon, France: 1994. Infection with Helicobacter pylori; pp. 177–240.
7. Hooi J.K.Y., Lai W.Y., Ng W.K., Suen M.M.Y., Underwood F.E., Tanyingoh D., Malfertheiner P., Graham D.Y., Wong V.W.S., Wu J.C.Y., et al. Global Prevalence of Helicobacter pylori Infection: Systematic Review and Meta-Analysis. Gastroenterology. 2017;153:420–429.
8. Correa P. A human model of gastric carcinogenesis. Cancer Res. 1988;48:3554–3560.
9. Ma J., Shen H., Kapesa L., Zeng S. Lauren classification and individualized chemotherapy in gastric cancer. Oncol. Lett. 2016;11:2959–2964.
10. Plummer M., Franceschi S., Vignat J., Forman D., De Martel C. Global burden of gastric cancer attributable to Helicobacter pylori. Int. J. Cancer. 2015;136:487–490.
11. Møller H., Heseltine E., Vainio H. Schistosomes, liver flukes and Helicobacter pylori. IARC Working Group on the Evaluation of Carcinogenic Risks to Humans. Int. J. Cancer. 1995;60:587–589.
12. Jemal A., Bray F., Center M.M., Ferlay J., Ward E., Forman D. Global cancer statistics. CA Cancer J. Clin. 2011;61:69–90.
13. Holcombe C. Helicobacter pylori: The African enigma. Gut. 1992;33:429–431.
14. Agha A., Graham D.Y. Evidence-based examination of the African enigma in relation to Helicobacter pylori infection. Scand. J. Gastroenterol. 2005;40:523–529.
15. Bamford K.B., Fan X., Crowe S.E., Leary J.F., Gourley W.K., Luthra G.K., Brooks E.G., Graham D.Y., Reyes V.E., Ernst P.B. Lymphocytes in the human gastric mucosa during Helicobacter pylori have a T helper cell 1 phenotype. Gastroenterology. 1998;114:482–492.
16. Fox J.G., Beck P., Dangler C.A., Whary M.T., Wang T.C., Shi H.N., Nagler-Anderson C. Concurrent enteric helminth infection modulates inflammation and gastric immune responses and reduces helicobacter-induced gastric atrophy. Nat. Med. 2000;6:536–542.
17. Ge Z., Feng Y., Muthupalani S., Eurell L.L., Taylor N.S., Whary M.T., Fox J.G. Coinfection with enterohepatic helicobacter species can aeliorate or promote Helicobacter pylori-induced gastric pathology in C57BL/6 Mice. Infect. Immun. 2011;79:3861–3871.
18. Singh K., Ghoshal U.C. Causal role of Helicobacter pylori infection in gastric cancer: An Asian enigma. World J. Gastroenterol. 2006;12:1346–1351.
19. Xia Y., Yamaoka Y., Zhu Q., Matha I., Gao X. A comprehensive sequence and disease correlation analyses for the C-terminal region of CagA protein of Helicobacter pylori. PLoS ONE. 2009;4:e7736.
20. Yamaoka Y., Kodama T., Kashima K., Graham D.Y., Sepulveda A.R. Variants of the 3′ region of the cagA gene in Helicobacter pylori isolates from patients with different H. pylori-associated diseases. J. Clin. Microbiol. 1998;36:2258–2263.
21. Haenszel W., Duque E., Garcia F.T., Bolanos O. Gastric cancer in colombia. iii. natural history of precursor lesions. J. Natl. Cancer Inst. 1976;57:1027–1035.
22. Chaturvedi R., de Sablet T., Asim M., Piazuelo M.B., Barry D.P., Verriere T.G., Sierra J.C., Hardbower D.M., Delgado A.G., Schneider B.G., et al. Increased Helicobacter pylori-associated gastric cancer risk in the Andean region of Colombia is mediated by spermine oxidase. Oncogene. 2015;34:3429–3440.
23. Bravo L.E., Van Doorn L.J., Realpe J.L., Correa P. Virulence-associated genotypes of Helicobacter pylori: Do they explain the African enigma? Am. J. Gastroenterol. 2002;97:2839–2842.
24. Kodaman N., Pazos A., Schneider B.G., Blanca Piazuelo M., Mera R., Sobota R.S., Sicinschi L.A., Shaffer C.L., Romero-Gallo J., De Sablet T., et al. Human and Helicobacter pylori coevolution shapes the risk of gastric disease. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2014;111:1455–1460.
25. Bakhti S.Z., Raei N., Latifi-Navid S., Zahri S., Yazdanbod A. Inverse relationship between cagG-positive Helicobacter pylori status and risk of gastric ulcer. Br. J. Biomed. Sci. 2019;76:95-97.
26. Sverdén E., Agréus L., Dunn J.M., Lagergren J. Peptic ulcer disease. BMJ. 2019;367:l5495.
27. Lau J.Y., Sung J., Hill C., Henderson C., Howden C.W., Metz D.C. Systematic review of the epidemiology of complicated peptic ulcer disease: Incidence, recurrence, risk factors and mortality. Digestion. 2011;84:102–113.
28. Lanas A., Chan F.K.L. Peptic ulcer disease. Lancet. 2017;390:613–624.
29. El-Omar E.M., Oien K., El-Nujumi A., Gillen D., Wirz A., Dahill S., Williams C., Ardill J.E.S., McColl K.E.L. Helicobacter pylori infection and chronic gastric acid hyposecretion. Gastroenterology. 1997;113:15–24.
30. Isaacson P.G., Du M.Q. Gastrointestinal lymphoma: Where morphology meets molecular biology. J. Pathol. 2005;205:255–274.
31. D’Elios M.M., Amedei A., Manghetti M., Costa F., Baldari C.T., Quazi A.S., Telford J.L., Romagnani S., Del Prete G. Impaired T-cell regulation of B-cell growth in Helicobacter pylori–related gastric low-grade MALT lymphoma. Gastroenterology. 1999;117:1105–1112.
32. Hussell T., Isaacson P.G., Crabtkee J.E., Spencer J.O. Helicobacter pylori-specific tumour-infiltrating T cells provide contact-dependent help for the growth of malignant B cells in low-grade gastric lymphoma of mucosa-associated lymphoid tissue. J. Pathol. 1996;178:122–127.
33. Parsonnet J., Hansen S., Rodriguez L., Gelb A.B., Warnke R.A., Jellum E., Orentreich N., Vogelman J.H., Friedman G.D. Helicobacter pylori Infection and Gastric Lymphoma. N. Engl. J. Med. 1994;330:1267–1271.
34. Ruskoné-Fourmestraux A., Fischbach W., Aleman B.M.P., Boot H., Du M.Q., Megraud F., Montalban C., Raderer M., Savio A., Wotherspoon A. EGILS consensus report. Gastric extranodal marginal zone B-cell lymphoma of MALT. Gut. 2011;60:747-758.
35. Zullo A., Hassan C., Cristofari F., Andriani A., De Francesco V., Ierardi E., Tomao S., Stolte M., Morini S., Vaira D. Effects of Helicobacter pylori Eradication on Early Stage Gastric Mucosa-Associated Lymphoid Tissue Lymphoma. Clin. Gastroenterol. Hepatol. 2010;8:105–110.
36. Li J.Z., Li J.Y., Wu T.F., Xu J.H., Huang C.Z., Cheng D., Chen Q.K., Yu T. Helicobacter pylori Infection Is Associated with Type 2 Diabetes, Not Type 1 Diabetes: An Updated Meta-Analysis. Gastroenterol. Res. Pract. 2017;2017:5715403.
37. Upala S., Sanguankeo A., Saleem S.A., Jaruvongvanich V. Effects of Helicobacter pylori eradication on insulin resistance and metabolic parameters: A systematic review and meta-analysis. Eur. J. Gastroenterol. Hepatol. 2017;29:153–159.
38. Liu J., Wang F., Shi S. Helicobacter pylori Infection Increase the Risk of Myocardial Infarction: A Meta-Analysis of 26 Studies Involving more than 20,000 Participants. Helicobacter. 2015;20:176–183.
39. Xu M.Y., Cao B., Yuan B.S., Yin J., Liu L., Lu Q. Bin. Association of anaemia with Helicobacter pylori infection: A retrospective study. Sci. Rep. 2017;7:13434.
40. Satoh T., Pandey J.P., Okazaki Y., Asahi A., Kawakami Y., Ikeda Y., Kuwana M. Single nucleotide polymorphism of interleukin-1beta associated with Helicobacter pylori infection in immune thrombocytopenic purpura. Tissue Antigens. 2009;73:353–357.
41. Shen X., Yang H., Wu Y., Zhang D., Jiang H. Meta-analysis: Association of Helicobacter pylori infection with Parkinson’s diseases. Helicobacter. 2017;22:e12398.
42. Chung S.J., Lim S.H., Choi J., Kim D., Kim Y.S., Park M.J., Yim J.Y., Kim J.S., Cho S.H., Jung H.C., et al. Helicobacter pylori Serology Inversely Correlated with the Risk and Severity of Reflux Esophagitis in Helicobacter pylori Endemic Area: A Matched Case-Control Study of 5616 Health Check-Up Koreans. J. Neurogastroenterol. Motil. 2011;17:267–273.
43. Zhao Y., Li Y., Hu J., Wang X., Ren M., Lu G., Lu X., Zhang D., He S. The Effect of Helicobacter pylori Eradication in Patients with Gastroesophageal Reflux Disease: A Meta-Analysis of Randomized Controlled Studies. Dig. Dis. 2020;38:261–268.
44. Islami F., Kamangar F. Helicobacter pylori and Esophageal Cancer Risk—A Meta-Analysis. Cancer Prev. Res. 2008;1:329–338.
45. Chen Y., Blaser M.J. Helicobacter pylori Colonization Is Inversely Associated with Childhood Asthma. J. Infect. Dis. 2008;198:553–560.
46. Amedei A., Codolo G., Del Prete G., de Bernard M., D’Elios M.M. The effect of Helicobacter pylori on asthma and allergy. J. Asthma Allergy. 2010;3:139–147.
47. Elias N., Nasrallah E., Khoury C., Mansour B., Abu Zuher L., Asato V., Muhsen K. Associations of Helicobacter pylori seropositivity and gastric inflammation with pediatric asthma. Pediatr. Pulmonol. 2020;55:2236–2245.
48. Karttunen R., Andersson G., Poikonen K., Kosunen T.U., Kartunen T., Juutinen K., Niemela S. Helicobacter pylori induces lymphocyte activation in peripheral blood cultures. Clin. Exp. Immunol. 1990;82:485–488.
49. Amedei A., Cappon A., Codolo G., Cabrelle A., Polenghi A., Benagiano M., Tasca E., Azzurri A., D’Elios M.M., Del P.G., et al. The neutrophil-activating protein of Helicobacter pylori promotes Th1 immune responses. J. Clin. Investig. 2006;116:1092–1101.
50. Reyes V.E., Beswick E.J. Helicobacter pylori neutrophil activating protein’s potential as tool in therapeutic immune modulation. Expert Opin. Ther. Pat. 2007;17:1315–1320.
51. Lundgren A., Suri-Payer E., Enarsson K., Svennerholm A.M., Lundin B.S. Helicobacter pylori-specific CD4 + CD25high regulatory T cells suppress memory T-cell responses to H. pylori in infected individuals. Infect. Immun. 2003;71:1755–1762.
52. Beswick E.J., Pinchuk I.V., Earley R.B., Schmitt D.A., Reyes V.E. Role of gastric epithelial cell-derived transforming growth factor β in reduced CD4+ T cell proliferation and development of regulatory T cells during Helicobacter pylori infection. Infect. Immun. 2011;79:2737–2745.
53. Lundgren A., Stromberg E., Sjoling A., Lindholm C., Enarsson K., Edebo A., Johnsson E., Suri-Payer E., Larsson P., Rudin A., et al. Mucosal FOXP3-expressing CD4+ CD25high regulatory T cells in Helicobacter pylori-infected patients. Infect. Immun. 2005;73:523–531.
54. Wang S.K., Zhu H.F., He B.S., Zhang Z.Y., Chen Z.T., Wang Z.Z., Wu G.L. CagA+ H. pylori infection is associated with polarization of T helper cell immune responses in gastric carcinogenesis. World J. Gastroenterol. 2007;13:2923–2931.
55. Mestecky J. The common mucosal immune system and current strategies for induction of immune responses in external secretions. J. Clin. Immunol. 1987;7:265-276.
56. Sayar R., Shirvani J.S., Hajian-Tilaki K., Vosough Z., Ranaei M. The negative association between inflammatory bowel disease and Helicobacter pylori seropositivity. Casp. J. Intern. Med. 2019;10:217-222.
57. Castanõ-Rodríguez N., Kaakoush N.O., Lee W.S., Mitchell H.M. Dual role of Helicobacter and Campylobacter species in IBD: A systematic review and meta-analysis. Gut. 2017;66:235–249.
58. Ewe K., Schwartz S., Petersen S., Press A.G. Inflammation does not decrease intraluminal pH in chronic inflammatory bowel disease. Dig. Dis. Sci. 1999;44:1434–1439.
59. Reyes V.E., Almanza R.J., Ye G. Helicobacter pylori: A Trojan horse in the gastric environment? Mucosal Immunol. Update. 1998;5:68–70.
60. Beswick E.J., Suarez G., Reyes V.E. H. pylori and host interactions that influence pathogenesis. World J. Gastroenterol. 2006;12:5599–5605.
61. Suarez G., Reyes V.E., Beswick E.J. Immune response to H. pylori. World J. Gastroenterol. 2006;12:5593–5598.
62. Reyes V.E., Suárez G., Sierra J.C., Beswick E.J. Helicobacter pylori. In: Barrett A.D.T., Stanberry L., editors. Vaccines for Biodefense and Emerging and Neglected Diseases. Academic Press; Cambridge, MA, USA: 2009. pp. 983–1012.
63. Alzahrani S., Lina T.T., Gonzalez J., Pinchuk I.V., Beswick E.J., Reyes V.E. Effect of Helicobacter pylori on gastric epithelial cells. World J. Gastroenterol. 2014;20:12767–12780.
64. Lina T.T., Alzahrani S., Gonzalez J., Pinchuk I.V., Beswick E.J., Reyes V.E. Immune evasion strategies used by Helicobacter pylori. World J. Gastroenterol. 2014;20:12753-12766.
65. Ha N.C., Oh S.T., Sung J.Y., Cha K.A., Lee M.H., Oh B.H. Supramolecular assembly and acid resistance of Helicobacter pylori urease. Nat. Struct. Biol. 2001;8:505–509.
66. Mobley H.L. The role of Helicobacter pylori urease in the pathogenesis of gastritis and peptic ulceration. Aliment. Pharmacol. Ther. 1996;10:57–64.
67. Dunn B.E., Phadnis S.H. Structure, function and localization of Helicobacter pylori urease. Yale J. Biol. Med. 1998;71:63–73.
68. Dunn B.E., Vakil N.B., Schneider B.G., Miller M.M., Zitzer J.B., Peutz T., Phadnis S.H. Localization of Helicobacter pylori urease and heat shock protein in human gastric biopsies. Infect. Immun. 1997;65:1181–1188.
69. Phadnis S.H., Parlow M.H., Levy M., Ilver D., Caulkins C.M., Connors J.B., Dunn B.E. Surface localization of Helicobacter pylori urease and a heat shock protein homolog requires bacterial autolysis. Infect. Immun. 1996;64:905–912.
70. Fan X., Gunasena H., Cheng Z., Espejo R., Crowe S.E., Ernst P.B., Reyes V.E. Helicobacter pylori urease binds to class II MHC on gastric epithelial cells and induces their apoptosis. J. Immunol. 2000;165:1918–1924.
71. Fan X., Crowe S.E., Behar S., Gunasena H., Ye G., Haeberle H., Van Houten N., Gourley W.K., Ernst P.B., Reyes V.E. The effect of class II major histocompatibility complex expression on adherence of Helicobacter pylori and induction of apoptosis in gastric epithelial cells: A mechanism for T helper cell type 1-mediated damage. J. Exp. Med. 1998;187:1659–1669.
72. Barrera C., Espejo R., Reyes V.E. Differential glycosylation of MHC class II molecules on gastric epithelial cells: Implications in local immune responses. Hum. Immunol. 2002;63:384–393.
73. Fan X.J., Gunasena H., Gonzales M., Almanza R., Cheng Z., Ye G., Barrera C., Crowe S.E., Ernst P.B., Reyes V.E. Class II MHC molecules on gastric epithelial cells act as receptors for Helicobacter pylori urease and signal apoptosis of the epithelium. FASEB J. 1998;12:A1089.
74. Beswick E.J., Pinchuk I.V., Minch K., Suarez G., Sierra J.C.C., Yamaoka Y., Reyes V.E.E. The Helicobacter pylori Urease B Subunit Binds to CD74 on Gastric Epithelial Cells and Induces NF-{kappa}B Activation and Interleukin-8 Production. Infect. Immun. 2006;74:1148–1155.
75. Beswick E.J., Bland D.A., Suarez G., Barrera C.A., Fan X., Reyes V.E. Helicobacter pylori binds to CD74 on gastric epithelial cells and stimulates interleukin-8 production. Infect. Immun. 2005;73:2736–2743.
76. Valenzuela-Valderrama M., Cerda-Opazo P., Backert S., González M.F., Carrasco-Véliz N., Jorquera-Cordero C., Wehinger S., Canales J., Bravo D., Quest A.F.G. The Helicobacter pylori Urease Virulence Factor Is Required for the Induction of Hypoxia-Induced Factor-1α in Gastric Cells. Cancers. 2019;11:799.
77. Kitajima Y., Miyazaki K. The critical impact of HIF-1α on gastric cancer biology. Cancers. 2013;5:15–26.
78. Goda N., Ryan H.E., Khadivi B., McNulty W., Rickert R.C., Johnson R.S. Hypoxia-Inducible Factor 1α Is Essential for Cell Cycle Arrest during Hypoxia. Mol. Cell Biol. 2003;23:359–369.
79. Yang Y., Sun M., Wang L., Jiao B. HIFs, angiogenesis, and cancer. J. Cell Biochem. 2013;114:967–974.
80. Koch K.N., Hartung M.L., Urban S., Kyburz A., Bahlmann A.S., Lind J., Backert S., Taube C., Müller A. Helicobacter urease-induced activation of the TLR2/NLRP3/IL-18 axis protects against asthma. J. Clin. Investig. 2015;125:3297–3302.
81. Boren T., Falk P., Roth K.A., Larson G., Normark S. Attachment of Helicobacter pylori to human gastric epithelium mediated by blood group antigens. Science. 1993;262:1892–1895.
82. Sheu B.S., Sheu S.M., Yang H.B., Huang A.H., Wu J.J. Host gastric Lewis expression determines the bacterial density of Helicobacter pylori in babA2 genopositive infection. Gut. 2003;52:927–932. doi: 10.1136/gut.52.7.927. [DOI] [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar].
83. Fujimoto S., Olaniyi Ojo O., Arnqvist A., Yih Wu J., Odenbreit S., Haas R., Graham D.Y., Yamaoka Y. Helicobacter pylori BabA Expression, Gastric Mucosal Injury, and Clinical Outcome. Clin. Gastroenterol. Hepatol. 2007;5:49–58.
84. Sheu S.M., Sheu B.S., Chiang W.C., Kao C.Y., Wu H.M., Yang H.B., Wu J.J. H. pylori clinical isolates have diverse babAB genotype distributions over different topographic sites of stomach with correlation to clinical disease outcomes. BMC Microbiol. 2012;12:89.
85. Backert S., Selbach M. Role of type IV secretion in Helicobacter pylori pathogenesis. Cell Microbiol. 2008;10:1573–1581.
86. Javaheri A., Kruse T., Moonens K., Mejías-Luque R., Debraekeleer A., Asche C.I., Tegtmeyer N., Kalali B., Bach N.C., Sieber S.A., et al. Helicobacter pylori adhesin HopQ engages in a virulence-enhancing interaction with human CEACAMs. Nat. Microbiol. 2016;2:16189.
87. Taxauer K., Hamway Y., Ralser A., Dietl A., Mink K., Vieth M., Singer B.B., Gerhard M., Mejías-Luque R. Engagement of CEACAM1 by Helicobacter pylori HopQ is important for the activation of non-canonical NF-κB in gastric epithelial cells. Microorganisms. 2021;9:1748.
88. Feige M.H., Sokolova O., Pickenhahn A., Maubach G., Naumann M. HopQ impacts the integrin α5β1-independent NF-κB activation by Helicobacter pylori in CEACAM expressing cells. Int. J. Med. Microbiol. 2018;308:527–533.
89. Yamaoka Y., Kwon D.H., Graham D.Y. A M(r) 34,000 proinflammatory outer membrane protein (oipA) of Helicobacter pylori. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000;97:7533–7538.
90. Lu H., Jeng Y.W., Beswick E.J., Ohno T., Odenbreit S., Haas R., Reyes V.E., Kita M., Graham D.Y., Yamaoka Y. Functional and intracellular signaling differences associated with the Helicobacter pylori AlpAB adhesin from Western and East Asian strains. J. Biol. Chem. 2007;282:6242–6254.
(Còn nữa) (Tiếp theo Phần 6)
TS.BS. Huỳnh Hồng Quang & Ths.Bs. Châu Văn Khánh
Viện Sốt rét-KST-CT Quy Nhơn